Hochgeschwindigkeitsaufnahmen im Signalnetzwerk

Professur für Molekulare Zellbiologie am Universitätsklinikum Jena

Prof. Dr. Carsten Hoffmann hat die Professur für Molekulare Zellbiologie am Universitätsklinikum Jena inne. Foto: S. Wäldchen/ Uni Würzburg

Der Chemiker und Pharmakologe Prof. Dr. Carsten Hoffmann hat seit diesem Sommersemester die Professur für Molekulare Zellbiologie am Universitätsklinikum Jena inne und leitet das gleichnamige Institut im Centrum für Molekulare Biomedizin der Friedrich-Schiller-Universität am Beutenberg. Zur Erforschung der Signalprozesse in der Zelle untersucht er die Funktion von Rezeptoren und Proteinen mit modernster Bildgebung.

Erst durch trickreiche Serienfotografien ließ sich vor 150 Jahren bestätigen, dass Pferde beim Galoppieren alle vier Beine gleichzeitig vom Boden lösen – mit diesem Vergleich beschreibt Prof. Dr. Carsten Hoffmann seinen Ansatz, die Signalprozesse in der Zelle in Echtzeit abzubilden, um sie zu verstehen. „Mit modernsten Bildsensoren, ausgefeilter Auslesetechnik und spezifischen Markierungstechniken können wir eine zeitliche Auflösung im Millisekundenbereich erreichen und quasi beim Schalten von Rezeptoren und Binden von Proteinen zuschauen“, so der 50jährige Chemiker, seit diesem Sommersemester Professor für Molekulare Zellbiologie am Universitätsklinikum Jena und Direktor des gleichnamigen Instituts.

Dabei konzentriert sich das Interesse auf die Funktion sogenannter G-Protein-gekoppelter Rezeptoren, einer großen Familie von Membranproteinen, die an einer Vielzahl von Reizverarbeitungsprozessen beteiligt und Andockstelle für 30 % der pharmazeutischen Wirkstoffe ist. Professor Hoffmann: „Wir studieren die Effekte potentieller Arzneimittel an diesen Proteinen und verfolgen nachgeschaltete Signalketten im Detail. Diese Signalwege sind nicht linear, sondern hochgradig vernetzt.“ Die Knotenpunkte dieses Netzwerkes bilden Proteine, die mehrere Funktionen übernehmen können. So konnte Carsten Hoffman mit seiner Würzburger Arbeitsgruppe zeigen, dass ein bestimmtes Protein nicht nur die Aktivität der betrachteten Membranrezeptoren reguliert, sondern dabei selbst aktiviert wird und als Signalstoff fungiert, was es auch als Angriffsort für pharmazeutische Substanzen interessant macht.

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